Hemiproteiineilla sitovan happimolekyylin kyky on mikä tekee eron molemmille molekyyleille. Hemoglobiinia kutsutaan tetrameeriseksi hemoproteiiniksi, kun taas myoglobiinia kutsutaan monomeeriseksi proteiiniksi. Hemoglobiini löytyy systemaattisesti koko kehosta, kun taas myoglobiini löytyy vain lihaksista.
Hemoglobiini on valmistettu proteiini- ja proteesiryhmästä ja se on tunnettu happea sisältävän pigmentin kuljettamisesta. Se on elintärkein osa elämän ylläpitämistä, koska se kuljettaa happea ja hiilidioksidia koko kehossa.
Myoglobiini toimii vain lihassoluissa vastaanottamalla happea RBC: stä ja kuljettamalla sitä edelleen lihassolujen mitokondriaalisiin organoleeliin. Myöhemmin tätä happea käytetään solujen hengittämiseen energian luomiseksi. Tässä artikkelissa tarkastellaan merkittäviä kohtia, jotka erottavat hemoglobiinin ja myoglobiinin.
Vertailutaulukko
| Vertailun perusteet | Hemoglobiini | Myoglobin |
|---|---|---|
| Ketjujen lukumäärä | Hemoglobiinissa on 4 ketjua kahden tyyppisiä alfa- ja beeta-, delta-, gamma- tai epsilon-ketjuja (hemoglobiinityypistä riippuen). | Se sisältää yksittäisiä polypeptidiketjuja. |
| Rakenteen tyyppi | Tetrameeri. | Monomeeri. |
| sitoutuu | Sitoo CO2, CO, NO, O2 ja H +. | Sitoutuu O2: een tiukasti ja tiukasti. |
| Heidän läsnäolonsa | Järjestelmällisesti koko vartalo. | Lihasten soluissa. |
| Käyrätyypit | Sigmoid-sidoskäyrä. | Hyperbolinen käyrä. |
| Tunnetaan myös | Hb. | Mb. |
| Rooli | Hemoglobiini kuljetetaan yhdessä veren kanssa koko vartaloon ja kuljettaa happea. | Myoglobiini toimittaa happea vain lihaksille, mikä on hyödyllistä happea nälkää. |
| Pitoisuus veressä | Korkea RBC. | Matala. |
Määritelmä Hemoglobiini
Hemoglobiini on punaisissa verisoluissa olevia hemiproteiinimolekyylejä, jotka kuljettavat happea keuhkoista kehon kudoksiin ja palauttavat hiilidioksidin kudoksesta takaisin keuhkoihin.
Hemoglobiinilla on vähemmän affiniteettia hapen sitoutumiseen ja sen pitoisuus on korkeampi punasoluissa (punasoluissa). Joten kun happi sitoutuu hemoglobiinin ensimmäiseen alayksikköön, se muuttuu proteiinin kvaternääriseksi rakenteeksi ja siten helpottaa muiden molekyylien sitoutumista.
Kehossa tulisi olla normaali Hb-taso, joka voi vaihdella suuresti ihmisen iän ja sukupuolen mukaan. Anemia on tila, jossa veressä olevien Hb- tai punasolujen määrä laskee.
Hemoglobiinin rakenne
Hemoglobiini sisältää heemaryhmän, joka on proteiini ja jota pidetään kovalenttisesti . Ero on globiini-osassa, jolla on erilainen aminohappojen järjestely eri eläimissä.
' Heme ' on keskeinen rauta, joka on kiinnitetty neljään pyrrolirenkaaseen. Rauta on ferri-ionin muodossa, kun taas pyrrolirenkaat on kiinnitetty metyleenisillalla.
Globiini - proteiiniosa, on heterodimeerin (alfa-beeta) dimeeri, mikä tarkoittaa, että neljä proteiinimolekyyliä on kytketty toisiinsa, joissa kaksi alfa-globuliinia ja kaksi muuta voivat olla beeta-, delta-, gamma- tai epsilon-globuliiniketjut, mikä riippuu tyyppi hemoglobiini. Tämä globuliiniketju sisältää 'porfyriiniyhdistettä', joka sisältää rautaa.
Hemoglobiini (ihmiset) koostuu kahdesta alfa- ja kahdesta beeta-alayksiköstä, joissa jokaisessa alfa-alayksikössä on 144 tähdettä ja beeta-alayksikössä 146 tähtettä. Se auttaa hapen kuljettamisessa kehossa.
Hemoglobiinin merkitys
- Se antaa vereen väriä.
- Hemoglobiini toimii kantajana sekä happea että hiilidioksidia kuljettaessa.
- Sillä on merkitystä punasolujen aineenvaihdunnassa.
- Ne toimivat fysiologisesti aktiivisina kataboliiteina.
- Auttaa ylläpitämään pH: ta.
Hemoglobiinin tyypit
- Hemoglobiini A1 (Hb-A1).
- Hemoglobiini A2 (Hb-A2).
- Hemoglobiini A3 (Hb-A3).
- Alkion hemoglobiini.
- Glykosyloitu hemoglobiini.
- Sikiön hemoglobiini (Hb-A1).
Määritelmä Myoglobin
Myoglobiini on eräänlainen hemiproteiini, joka toimii solun sisäisenä hapen varastointipaikkana. Hapen puutteen aikana sitoutunut happi, jota kutsutaan oksymyoglobiiniksi, vapautuu sitoutuneesta muodostaan ja sitä käytetään edelleen muihin aineenvaihdunnan tarkoituksiin.
Koska myoglobiinilla on tertiäärinen rakenne, joka liukenee helposti veteen, jolloin sen ominaisuudet, jotka paljastuvat molekyylien pinnalle, ovat hydrofiilisiä, kun taas molekyylit, jotka on pakattu molekyylin sisäosaan, ovat luonteeltaan hydrofobisia. Kuten jo keskusteltiin, se on monomeerinen proteiini, jonka molekyylipaino on 16 700, joka on neljäsosa hemoglobiinin vastaavasta.
Myoglobiinin rakenne
Se koostuu ei-kierteisistä alueista A: sta H: iin, joka on oikeakätinen alfa-heliksi, ja lukumäärältään 8. Myoglobiinin rakenne on samanlainen kuin hemoglobiinin.
Myoglobiinissa on myös heme-proteiini, joka sisältää rautaa ja antaa proteiineille punaisen ja ruskean värin. Se esiintyy proteiinin sekundaarisessa rakenteessa, jolla on lineaarinen aminohappoketju. Se sisältää yhden alayksikön alfaheliksiä, ja beetalevyt ja vedysidoksen läsnäolo merkitsivat sen stabiloitumista.
Myoglobiini auttaa kuljettamaan ja varastoimaan happea lihassoluissa, mikä auttaa lihaksia työskentelemällä tarjoamalla energiaa. Hapen sitoutuminen tapahtuu tiiviimmin myoglobiinin kanssa, koska laskimoveri yhdistyy vahvemmin kuin hemoglobiini.
Myoglobiini esiintyy pääasiassa lihaksissa, mikä on hyödyllistä organismeille happipulan aikana. Valaat ja hylkeet sisältävät suuren määrän myoglobiinia. Hapen toimittamisen tehokkuus on heikompi verrattuna hemoglobiiniin.
Myoglobiinin merkitys
- Myoglobiinilla on vahva affiniteetti sitoutumiseen happea kohtaan, minkä ansiosta se pystyy varastoimaan sen tehokkaasti lihaksissa.
- Se auttaa vartaloa happea nälkäisessä tilanteessa, etenkin anaerobisessa tilanteessa.
- Kanna happea lihassoluihin.
- Auta myös kehon lämpötilan säätelyssä.
Keskeiset erot hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä
Molemmilla molekyyleillä on happea sitova kyky, kuten edellä käsiteltiin, seuraavat ovat keskeiset erot.
- Hemoglobiinissa on neljä ketjua kahdesta erityyppisestä alfa-, beeta-, gamma- tai epsilon-tyypistä (riippuen hemoglobiinin tyypistä) ja se muodostaa tetrameerin rakenteen, kun taas myoglobiini sisältää yhden polypeptidiketjun, ns. Monomeeri, vaikka molemmilla on keskimääräinen ioni sitoutuvan raudan ja ligandin happi.
- Hemoglobiini sitoutuu O2: n, CO2: n, CO: n, NO: n, BPH: n ja H +: n kanssa, kun taas myoglobiini sitoutuu vain O2: n kanssa.
- Se toimittaa hemoglobiinia yhdessä veren kanssa systeemisesti koko kehossa, kun taas myoglobiini toimittaa happea vain lihaksille .
- Hemoglobiinia, joka tunnetaan myös nimellä Hb, on läsnä suurempi määrä RBC: ssä kuin myoglobiinia, joka tunnetaan myös nimellä Mb .
- Hemoglobiini kuljetetaan veren mukana kaikkiin kehon osiin, se auttaa myös hapen kuljettamisessa; Myoglobiini tarjoaa happea lihaksille vain mikä on hyödyllistä, kun veren happea tarvitaan paljon.
yhtäläisyyksiä
Molemmat sisältävät rautaa sisältävää proteiinia keskeisenä metallina.
Molemmat ovat globululaarisia proteiineja.
Molemmilla on ligandi hapena (O2).
johtopäätös
Siten voidaan sanoa, että hemoglobiini ja myoglobiini ovat yhtä ja fysiologisesti tärkeitä, koska ne kykenevät sitomaan happea. Nämä olivat ensimmäisiä molekyylejä, joiden kolmiulotteinen rakenne löydettiin röntgenkristallografialla. Aineosien poikkeavuudet voivat johtaa vakaviin sairauksiin ja häiriöihin.
Hemoglobiini ja myoglobiini eroavat toisistaan sitoutumisaffiniteeteissaan happea. Mutta niiden keskeinen metalli-ioni on sama, samojen ligandia sitovien molekyylien kanssa. Ne molemmat ovat tärkeitä keholle, koska ilman heitä ei voi kuvitella elämää
Ei aiheeseen liittyviä viestejä.
